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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/17624
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Campo DCValorIdioma
dc.creatorBarbosa, Ayrton Ramos.-
dc.date.accessioned2020-06-16T01:24:05Z-
dc.date.available2018-09-11-
dc.date.available2020-06-16T01:24:05Z-
dc.date.issued2018-06-15-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/17624-
dc.description.abstractAmong the activities triggered by Crotalus durissus terrificus snake venom, coagulation is both intriguing and contradictory since the venom contains in its composition both coagulant and anticoagulant precursor proteins. This work describes the in vitro effects of crude venom and purified proteins from Crotalus durissus terrificus snake venom as they affect coagulation factors of the extrinsic, intrinsic, and common clotting pathways in citrated human plasma. Coagulant activity and/or anticoagulant crude venom, and purified proteins were all analyzed directly in citrated human plasma, and Prothrombin Time (PT), Activated Partial Thromboplastin Time (APTT) and coagulation factors were analyzed using commercial kits. Clots formed by the presence of crude venom and Gyroxin presented as flexible hyaline masses in punctiform distribution. The evaluation of clot formation time in the presence of the isolated proteins (Crotoxin complex, Crotoxin A, Crotoxin B and Crotamine) with commercial assays (PT and APTT) made it possible to infer that these proteins interfere in all pathways of the coagulation cascade. Crotoxin B can inhibit prothrombinase complex formation by direct interaction with factor Xa. However, regarding ophidism (snake venom poisoning) by C. d. terrificus, Gyroxin acts directly, breaking down fibrinogen to fibrin and increasing the amount plasminogen activator (an inhibitor), which results in the formation of thrombi. The Crotoxin complex, Crotoxin A, Crotoxin B and proteins can act in prothrombinase complex formation, and Crotamine interacts with negatively charged regions of differing coagulation factors in all coagulation pathways, and possesses a whole set of activities causing dysfunction, activation and/or inhibition of natural anticoagulants and disturbing hemostasis.pt_BR
dc.description.provenanceSubmitted by Jadson Pamplona (jadsonpamplona@hotmail.com) on 2020-06-16T01:24:05Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) ARB11092018.pdf: 4663384 bytes, checksum: a5948204b359233bb6e5677f0ba02e2a (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2020-06-16T01:24:05Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) ARB11092018.pdf: 4663384 bytes, checksum: a5948204b359233bb6e5677f0ba02e2a (MD5) Previous issue date: 2018-06-15en
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal da Paraíbapt_BR
dc.rightsAcesso abertopt_BR
dc.rightsAttribution-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/*
dc.subjectOFIDISMO.pt_BR
dc.subjectCASCAVEL.pt_BR
dc.subjectTEMPO DE PROTROMBINA.pt_BR
dc.subjectTEMPO DE TROMBOPLASTINA PARCIAL ATIVADA.pt_BR
dc.subjectPROTEÍNAS ANTICOAGULANTES.pt_BR
dc.titleAvaliação dos distúrbios da hemostasia secundária causados pela presença da peçonha bruta ou de proteínas isoladas da peçonha da serpente Crotalus durissus terrificuspt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.contributor.advisor1Salvador, Daniela Priscila Marchi.-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/0360572982615989pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/0360572982615989pt_BR
dc.description.resumoDentre as atividades desencadeadas pela peçonha da serpente Crotalus durissus terrificus, a coagulante é bastante intrigante e contraditória, pois a peçonha contém, em sua composição, tanto proteínas precursoras da coagulação como anticoagulantes. O presente trabalho descreve os efeitos coagulantes ou anticoagulantes, in vitro, causados pela presença da peçonha bruta e de proteínas isoladas da peçonha da serpente Crotalus durissus terrificus, bem como quais vias de coagulação extrínseca, intrínseca e comum e seus respectivos fatores de coagulação são afetados. As atividades coagulantes e / ou anticoagulantes da peçonha bruta e das proteínas purificadas foram avaliadas diretamente sobre um pool de plasma humano citratado. Os coágulos formados na presença da peçonha bruta e da Giroxina apresentaram-se como massas hialinas flexíveis com distribuição puntiforme. Para avaliar a atividade anticoagulante das proteínas isoladas (complexo Crotoxina, Crotoxina A, Crotoxina B e Crotamina) foram utilizados kits comerciais para analisar em qual via de coagulação envolvida essas proteínas estavam atuando: Tempo de Protrombina (TP) – via extrínseca, Tempo de Tromboplastina Parcial Ativada (TTPA) – via intrínseca e ambos – via comum. A Giroxina apresentou atividade coagulante, pois age diretamente, quebrando o fibrinogênio a fibrina e aumentando a quantidade de ativador de plasminogênio (um inibidor), o que resulta na formação de trombos. A Crotoxina B interfere na formação do complexo protrombinase. O complexo Crotoxina, Crotoxina A, Crotoxina B e proteínas podem atuar na formação do complexo protrombinase por interação direta com o fator Xa, e a Crotamina interage com regiões carregadas negativamente de diferentes fatores de coagulação em todas as vias de coagulação. Contudo, a peçonha de C. d. terrificus possui proteínas que atuma sinergeticamente causando disfunção, ativação e / ou inibição de fatores de coagulação, perturbando a hemostasia.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentCiências Exatas e da Saúdept_BR
dc.publisher.initialsUFPBpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::FARMACIApt_BR
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