Skip navigation

Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/25734
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.creatorNascimento, Lidiane Silva do-
dc.date.accessioned2023-01-18T14:07:02Z-
dc.date.available2023-01-18-
dc.date.available2023-01-18T14:07:02Z-
dc.date.issued2020-04-17-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/25734-
dc.description.abstractThe group of halophiles brings together organisms that, through structural and physiological adaptations, can survive in environments with extreme salinity . One of the great characteristics pointed out about the molecular adaptations of halophiles relates to the acid character of most of their studied proteins. It is known that ribosomes in all forms of life are formed by interactions between various proteins and RNA molecules and one of the biological roles of ribosomal proteins is neutralization of negative ribosomal RNA charges. The studies of the primary sequences of these proteins in mesophilic organisms point out that one of their main characteristics is the high content of basic amino acids, important for the stabilization of the ribonucleoprotein complex. Using this data as a starting point, the present study aimed to evaluate the adaptations of ribosomal proteins of halophiles organisms in the Archaea and Bacteria domains, through basic statistical analysis based on primary sequence data available at NCBI. With a total of 885 species of extreme halophiles organisms belonging to two domains of prokaryotic life: Archaea (260) and Bacteria (625), and 190 species of non-extreme species used as control, were extracted a total of 17,255 associated sequences as 34 universal ribosomal proteins. After quantifying the amino acids in the multiphase files corresponding to each group, statistical tests were used to evaluate and compare their amino acid composition. As a result, we obtained two profiles for the ribosomal proteins of halophiles: the Archean proteins, as well as the pattern presented in previous studies, presented higher percentages of acidic amino acids and lower percentages of aromatic and aliphatic hydrophobic amino acids compared to the control mesophilic sequences; however, the sequences of the bacterial halophiles did not show statistically significant differences to their control group. W e conclude that the ribosomal proteins of halophiles, mainly from the Archaea domain, have an expressively acidic composition, due to the close interaction between protein elements and ribonucleic acids.pt_BR
dc.description.provenanceSubmitted by Josélia Silva (joseliabiblio@gmail.com) on 2023-01-18T14:07:02Z No. of bitstreams: 1 LSN18012023 .pdf: 20551844 bytes, checksum: 66714c0d710b3f0a1d35828004dba1d9 (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2023-01-18T14:07:02Z (GMT). No. of bitstreams: 1 LSN18012023 .pdf: 20551844 bytes, checksum: 66714c0d710b3f0a1d35828004dba1d9 (MD5) Previous issue date: 2020-04-17en
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal da Paraíbapt_BR
dc.rightsAcesso abertopt_BR
dc.subjectMicrorganismos halófilospt_BR
dc.subjectProteínas ribossômicaspt_BR
dc.titleSingularidades orgânicas: análise das adaptações das proteínas ribossômicas universais de organismos extremófilos halófilos dos domínios archaea e bacteriapt_BR
dc.typeTCCpt_BR
dc.contributor.advisor1Rêgo, Thaís Gaudencio do-
dc.contributor.advisor-co1Farias, Sávio Torres de-
dc.description.resumoO grupo dos halófilos reúne organismos que, através de adaptações estruturais e fisiológicas, possuem a capacidade de sobreviver em ambientes com extremos de salinidade. Uma das grandes características apontadas em relação às adaptações moleculares dos halófilos é em relação ao caráter ácido da maioria das suas proteínas estudadas. É plenamente conhecido que os ribossomos em todas as formas de vida são formados por interações entre diversas proteínas e moléculas de RNA e, um dos papéis biológicos das proteínas ribossômicas, é a neutralização das cargas negativas do RNA ribossomal. Os estudos das sequências primárias dessas proteínas em organismos mesófilos apontam que uma das suas principais características é o alto teor de aminoácidos básicos, importantes para a estabilização do complexo ribonucleoproteico. Utilizando esses dados como ponto de partida, o presente trabalho teve como objetivo avaliar as adaptações das proteínas ribossômicas dos organismos halófilos dos domínios Archaea e Bacteria, através de análises estatísticas baseadas nos dados de sequências primárias disponíveis no NCBI. Com um total de 885 espécies de organismos extremófilos halofílicos pertencentes aos dois domínios da vida procariótica: Archaea (260) e Bacteria (625), e 190 espécies de organismos não extremófilos utilizados como controle, foram extraídas um total de 17.255 sequências correspondentes as 34 proteínas ribossomais universais. Após a quantificação dos aminoácidos dos arquivos multifasta correspondentes a cada grupo, testes estatísticos foram aplicados para avaliar e comparar a composição de aminoácidos dos mesmos. Como resultado, obtivemos dois perfis para as proteínas ribossômicas dos halófilos: as proteínas arqueanas, assim como o padrão apresentado em estudos anteriores, apresentou porcentagens maiores de aminoácidos ácidos e menores de aminoácidos hidrofóbicos aromáticos e alifáticos em comparação com as sequências mesofílicas controle; entretanto, as sequências dos halófilos bacterianos não mostraram diferenças estatísticas significativas em relação ao seu grupo controle. Concluímos que as proteínas ribossômicas dos halófilos, principalmente do domínio Archaea, possuem uma composição expressivamente ácida, esse resultado se torna interessante devido à interação íntima entre os elementos proteicos e os ácidos ribonucléicos que também possuem uma natureza ácida.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentCiências Biológicaspt_BR
dc.publisher.initialsUFPBpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASpt_BR
Aparece nas coleções:TCC - Ciências Biológicas

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
LSN18012023 .pdf20,07 MBAdobe PDFVisualizar/Abrir


Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.