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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/33585
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Campo DCValorIdioma
dc.creatorSebastião, Jucelinelcia Housseina Seidi-
dc.date.accessioned2025-02-18T12:31:52Z-
dc.date.available2024-02-01-
dc.date.available2025-02-18T12:31:52Z-
dc.date.issued2023-09-29-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/33585-
dc.description.abstractFishery waste industrially produced and improperly discarded is a source of pollution, and its reuse for the extraction of biological macromolecules for industrial applications has grown. The Horse-eye jack (Caranx latus) is a fish species with great commercial interest on the Brazilian coast. The reuse of waste generated in its processing to obtain proteases with industrial applications can help to reduce the enzymes deficit at industries. Through ammonium sulfate precipitation, an enzyme concentrate (F20-80%) with high trypsin activity was obtained from the horse-eye jack pyloric cecum crude extract. The effect of inhibitors and other chemical agents on F20-80% tryptic activity was evaluated. The physicochemical characteristics of the trypsins present in F20-80% were also determined. A maximum tryptic activity of F20-80% was observed at pH 10.5. The trypsins present in F20-80% were stable from pH 6 to pH 11.5. The optimum temperature for F20-80% tryptic activity was determined to be 45 °C and the thermal stability was in the range of 25 to 45 °C for 30 min. The metallic ions Al3+, Cu2+ e Hg2+ and the TLCK inhibitor promoted a high inhibition of the trypsin activity present in F20-80%. The chelating agent EDTA and the TPCK inhibitor promoted a slight inhibition of the F20-80% tryptic activity. F20-80% maintained 70% of its maximum activity in the presence of 7.5% (w/v) NaCl. The F20-80% was not compatible with the formulation of the commercial powdered detergents tested. The present study suggests that Caranx latus fish viscera may be promising sources of trypsin-like alkaline proteases. Despite its incompatibility with the chemical formulation of the tested detergents, the physicochemical characteristics presented by these enzymes, as well as their stability in the presence of high NaCl concentrations, indicate a promising use in other commercial sectors, such as collagen, gelatinthe and food industries. However, other studies are needed to better evaluate its applicability within the processes in each industry.pt_BR
dc.description.provenanceSubmitted by Jackson R. L. A. Nunes (jackson@biblioteca.ufpb.br) on 2025-02-18T12:31:52Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) JucelinelciaHousseinaSeidiSebastião_Dissert.pdf: 1107040 bytes, checksum: 209fa12e9a8620418ff7cbed12ec5cea (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2025-02-18T12:31:52Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) JucelinelciaHousseinaSeidiSebastião_Dissert.pdf: 1107040 bytes, checksum: 209fa12e9a8620418ff7cbed12ec5cea (MD5) Previous issue date: 2023-09-29en
dc.description.sponsorshipNenhumapt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal da Paraíbapt_BR
dc.rightsAcesso abertopt_BR
dc.rightsAttribution-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/*
dc.subjectMacromoléculas biológicaspt_BR
dc.subjectOrganismos aquáticospt_BR
dc.subjectResíduos pesqueirospt_BR
dc.subjectTripsinapt_BR
dc.subjectAquatic organismspt_BR
dc.subjectFishery wastept_BR
dc.subjectMacromoleculespt_BR
dc.subjectTrypsinpt_BR
dc.titleResíduos do processamento do xerelete (caranx latus, agassiz, 1831) como fonte de proteases alcalinaspt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor1Costa, Helane Maria Silva da-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2691562694510215pt_BR
dc.contributor.advisor-co1Freitas Júnior, Augusto César Vasconcelos de-
dc.contributor.advisor-co1LattesLattes não encontrado em 18/02/2025pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/6976988405174877pt_BR
dc.description.resumoResíduos de pescados industrialmente produzidos e descartados de maneira inadequada são fonte de poluição, e seu reaproveitamento para extração de macromoléculas biológicas para fins de aplicações industriais tem crescido. O xerelete (Caranx latus) é uma espécie de peixe de grande interesse comercial na costa brasileira, o reaproveitamento de seus resíduos para extração de proteases com aplicações industrias pode ajudar a suprir déficit de enzimas na industrias. Através da precipitação com sulfato de amônio foi obtido um concentrado enzimático (F20-80%), com alta atividade de tripsina, a partir do extrato bruto do ceco pilórico do xerelete. O efeito de inibidores e outros agentes químicos sobre a atividade tríptica de F20-80% foi avaliado. Também foram determinadas as características físico-químicas das tripsinas presentes em F20-80%. Foi observada uma atividade tríptica máxima, de F20-80%, no pH 10,5. As tripsinas presentes em F20-80% foram estáveis na faixa de pH 6 ao pH 11,5. A temperatura ótima para a atividade tríptica de F20-80% foi determinada como 45 °C e a estabilidade térmica foi na faixa de 25 à 45°C por 30 min. Os íons metálicos Al3+, Cu2+ e Hg2+ e o inibidor TLCK promoveram uma alta inibição da atividade das tripsinas presentes em F20-80%. O agente quelante EDTA e o inibidor TPCK promoveram discreta inibição da atividade tríptica de F20-80%. A F20-80% manteve 70% de sua atividade máxima na presença de 7,5% (p/v) de NaCl. A F20-80% não foi compatível com a formulação dos detergentes comerciais em pó testados. O presente estudo sugere que as vísceras do peixe Caranx latus podem ser promissoras fontes de proteases alcalinas do tipo tripsina-símile. Apesar de sua incompatibilidade com a formulação química dos detergentes testados, as características físico-químicas apresentadas por estas enzimas, assim como sua estabilidade na presença de elevadas concentrações de NaCl indicam uma promissora utilização em outros setores comerciais, como por exemplo na indústria alimentícia, de colágeno e gelatina. Contudo, outros estudos são necessários para avaliar melhor sua aplicabilidade dentro dos processos em cada indústria. Palavras-chave:pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentBiologia Celular e Molecularpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecularpt_BR
dc.publisher.initialsUFPBpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERALpt_BR
Aparece nas coleções:Centro de Ciências Exatas e da Natureza (CCEN) - Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular

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