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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/39311
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.creatorGoncalves, Rayra Mirella Rodrigues-
dc.date.accessioned2026-09-28T16:53:31Z-
dc.date.available2026-05-07-
dc.date.available2026-09-28T16:53:31Z-
dc.date.issued2026-03-25-
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/39311-
dc.description.abstractTuberculosis remains one of the leading causes of death from infectious diseases worldwide, further aggravated by the emergence of multidrug-resistant strains of Mycobacterium tuberculosis and by the therapeutic limitations of currently available drugs. In this context, the present study aimed to perform a pharmacophore-based search to identify molecules with potential activity against M. tuberculosis proteins through an integrated computational approach combining ligand-based virtual screening (LBVS), structure-based virtual screening (SBVS), molecular docking, protein–ligand interaction analysis, and in sílico pharmacokinetic evaluation. Initially, 228 analogs of first-line anti-tuberculosis drugs were identified in the PubChem database. In parallel, 3,246 protein structures were retrieved from the Protein Data Bank and subsequently refined after exclusion based on structural similarity. Cavity analysis using fpocket resulted in 4,081 pockets with a druggability score ≥ 0.5, which were subjected to molecular docking with the selected analogs, totaling 63,219 evaluated complexes. Interaction characterization using PLIP enabled the identification of relevant chemical groups, which were employed to construct pharmacophore models applied in the PHARMIT platform, leading to the screening of 117,198 molecules. ADMET evaluation demonstrated that a significant portion of the compounds exhibited pharmacokinetic profiles predictively superior to those of reference drugs. Among the best-ranked complexes were proteins involved in essential metabolic pathways, such as thymidylate kinase, enoyl-ACP reductase, and anthranilate phosphoribosyltransferase. In addition, interactions not previously described in the literature suggest that the screened ligands may explore alternative regions of active sites, expanding the possibilities for the rational design of innovative inhibitors. The incorporation of druggability criteria, Lipinski’s rules, and ADMET analysis allowed refinement of compounds with greater potential for progression within the drug development pipeline. The results indicate that the integrated strategy employed is effective in identifying promising candidates, providing a rational basis for future experimental validation and contributing to the development of new therapeutic alternatives against tuberculosis.pt_BR
dc.description.provenanceSubmitted by Jackson R. L. A. Nunes (jackson@biblioteca.ufpb.br) on 2026-09-28T16:53:31Z No. of bitstreams: 3 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) RayraMirellaRodriguesGonçalves_Dissert_Com_Tarjamento.pdf: 5996912 bytes, checksum: 288bf702f6123cf0f255a0ad14693382 (MD5) RayraMirellaRodriguesGonçalves_Dissert_Sem_Tarjamento.pdf: 4498950 bytes, checksum: 2f340ced4c4e49df97ee095e0dfdc161 (MD5)en
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2026-09-28T16:53:31Z (GMT). No. of bitstreams: 3 license_rdf: 805 bytes, checksum: c4c98de35c20c53220c07884f4def27c (MD5) RayraMirellaRodriguesGonçalves_Dissert_Com_Tarjamento.pdf: 5996912 bytes, checksum: 288bf702f6123cf0f255a0ad14693382 (MD5) RayraMirellaRodriguesGonçalves_Dissert_Sem_Tarjamento.pdf: 4498950 bytes, checksum: 2f340ced4c4e49df97ee095e0dfdc161 (MD5) Previous issue date: 2026-03-25en
dc.description.sponsorshipNenhumapt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal da Paraíbapt_BR
dc.rightsAcesso abertopt_BR
dc.rightsAttribution-NoDerivs 3.0 Brazil*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/*
dc.subjectADMETen
dc.subjectDocking molecularen
dc.subjectTriagem virtualpt_BR
dc.subjectTuberculosept_BR
dc.subjectTuberculosisen
dc.subjectVirtual screeningen
dc.titleBusca farmacofórica baseada em grupos químicos identifica moléculas que sugerem atividade contra proteínas de Mycobacterium tuberculosispt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor1Folador, Edson Luiz-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9409728428274994pt_BR
dc.contributor.referee1Silva, Sildivane Valcácia-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2916860485913181pt_BR
dc.contributor.referee2Martin, Christina Pacheco Santos-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/3843814706514031pt_BR
dc.contributor.referee3Ribeiro, Neila Lidiany-
dc.contributor.referee3Latteshttp://lattes.cnpq.br/2719664288243693pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/9767854057135120pt_BR
dc.description.resumoA tuberculose permanece como uma das principais causas de morte por doença infecciosa no mundo, sendo agravada pelo surgimento de cepas multirresistentes de Mycobacterium tuberculosis e pelas limitações terapêuticas dos fármacos atualmente disponíveis. Diante desse cenário, este estudo teve como objetivo realizar uma busca farmacofórica para identificar moléculas com potencial atividade contra proteínas de M. tuberculosis, por meio de uma abordagem computacional integrada combinando triagem virtual baseada em ligante (LBVS) e baseada em estrutura (SBVS), docking molecular, análise das interações proteína– ligante e avaliação farmacocinética in sílico. Inicialmente, foram identificados 228 análogos aos fármacos de primeira linha no banco de dados PubChem. Paralelamente, 3.246 estruturas proteicas foram obtidas do Protein Data Bank, sendo refinadas após exclusão por similaridade estrutural. A análise de cavidades pelo fpocket resultou em 4.081 pockets com druggability score ≥ 0,5, que foram submetidos a docking molecular com os análogos selecionados, totalizando 63.219 complexos avaliados. A caracterização das interações pelo PLIP permitiu a identificação de grupos químicos relevantes, utilizados na construção de modelos farmacofóricos aplicados na plataforma PHARMIT, resultando na prospecção de 117.198 moléculas. A avaliação ADMET demonstrou que parte significativa dos compostos apresentou perfil farmacocinético preditivamente superior ao de fármacos de referência. Entre os melhores complexos destacaram-se proteínas envolvidas em vias metabólicas essenciais, como timidilato quinase, enoil-ACP redutase e antranilato fosforribosiltransferase. Além destas, outras interações não previamente descritas na literatura sugere que os ligantes prospectados exploram regiões alternativas dos sítios ativos, ampliando as possibilidades para o desenho racional de inibidores inovadores. A incorporação de critérios de drogabilidade, regras de Lipinski e análise ADMET permitiu refinar a seleção de compostos com maior potencial de progressão no pipeline de desenvolvimento. Os resultados indicam que a estratégia integrada empregada é eficaz na identificação de candidatos promissores, fornecendo uma base racional para futuras validações experimentais e contribuindo para o desenvolvimento de novas alternativas terapêuticas contra a tuberculose.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.departmentBiotecnologiapt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Biotecnologiapt_BR
dc.publisher.initialsUFPBpt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASpt_BR
dc.publisher.programcode24001015074P1pt_BR
Aparece nas coleções:Centro de Biotecnologia (CBIOTEC) - Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia

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