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metadata.dc.type: TCC
Title: Estômago dos peixes tambaqui (Colossoma macropomum) e xaréu (Caranx hippos): uma fonte de proteases ácidas industriais
metadata.dc.creator: Silva, Thalia Andrade
metadata.dc.contributor.advisor1: Freitas Júnior, Augusto Cézar Vasconcelos de
metadata.dc.contributor.advisor-co1: Costa, Helane Maria Silva da
metadata.dc.description.resumo: O pescado é um dos principais alimentos da população mundial, sendo assim, sua produção praticamente triplicou nas últimas décadas. O processamento dos peixes gera grande quantidade de resíduos que, geralmente, são descartados in natura em aterros contribuindo com o aumento da poluição ambiental. Estudos demonstram que esses resíduos são fontes importantes de moléculas bioativas de interesse industrial. Entre elas estão as pepsinas, uma protease aspártica comumente encontrada no estômago de vertebrados, incluindo os peixes. Dentre as espécies de peixes marinhos mais capturados no litoral nordestino está o xaréu (Caranx hippos), membro da família Carangidae. O tambaqui (Colossoma macropomum) é um peixe amazônico representante da família Characidae, sendo o segundo peixe mais produzido pela aquicultura brasileira. O objetivo deste trabalho foi avaliar se o estômago destas espécies de peixes é uma fonte de proteases ácidas com potencial para aplicação industrial e biotecnológica. Para isto, os extratos brutos (EB) dos estômagos do tambaqui e do xaréu foram preparados separadamente, e sua atividade proteolítica ácida (APA) determinada utilizando hemoglobina 2% (m/v) como substrato. A caracterização físico-química, o zimograma e o efeito de íons metálicos e inibidores sobre a atividade das proteases ácidas presentes nos EBs foram avaliados. A atividade proteolítica específica do EB do xaréu foi 1.404,6 ± 3,09 U/mg, e do tambaqui correspondeu a 774,04 ± 6,5 U/mg sendo a atividade máxima na temperatura de 50°C. A APA de ambas as espécies mantiveram-se estáveis até a temperatura de 40°C durante 30 min. A APA se manteve estável na faixa de pH entre 1,5 e 7,0 e foi completamente inibida pela Pepstatina A. O pH ótimo encontrado para o EB do xaréu e tambaqui foram 1,5 e 2,5, respectivamente. Nas concentrações testadas, os íons Al 3+ , Cd 2+ , Cu 2+ , Mn 2+ e Ca 2+ promoveram uma discreta ativação, enquanto que Hg 2+ e Pb 2+ promoveram pequena inibição na atividade enzimática do xaréu. No tambaqui, os íons Al 3+ , Cd 2+ , Cu 2+ , Mg 2+ e Mn 2+ promoveram inibição, enquanto que o Ca 2+ promoveu aumento na atividade enzimática do EB. Através da zimografia pode-se evidenciar a existência de duas e três bandas proteolíticas nos estômagos dos peixes C. hippos e C. macropomum respectivamente. Pode-se sugerir que o estômago do tambaqui e do xaréu são fontes de proteases aspárticas do tipo pepsina símile, com alta atividade proteolítica e características que indicam um potencial para utilização industrial e biotecnológica. Estudos posteriores acerca da purificação e aplicação destas proteases devem ser realizados para confirmar este potencial.
Abstract: Fishes is one of the main world population foodstuffs, so its production has tripled in recent decades. The fish processing produce a large amount of wastes that are normally discarded in natura on the environment, contributing to pollution increasing. Many studies have shown the importance of fish processing residues as a source of bioactive molecules for industrial and biotechnological applications. Pepsins, enzymes present in vertebrate stomachs, including fishes, are among these biomolecules. Crevalle jack (Caranx hippos) is a important marine fish species, which belongs to the family Carangidae, widely captured in the Brazilian Northeast Coast. Cachama (Colossoma macropomum) is an Amazonian fish belonging to the Characidae family, and is the second most produced fish by Brazilian aquaculture. The aim of this work was to evaluate if the stomachs of these fish species is a acid proteases source for industrial and biotechnological application. To this, a crude extract (CE) of Cachama and Crevalle jack stomachs were prepared separately and its acid proteolytic activity (APA) determined using 2% (w/v) hemoglobin as substrate. The physico-chemical characterization, zymogram, the effect of metal ions and inhibitors of the acid proteases present in CE were evaluated. The CE of Crevalle jack had a specific APA of 1.404,6 ± 3,09 U/mg, while the Cachama corresponded to 774,04 ± 6,5 U/mg and its maximum activity was observed at a temperature of 50°C. The APA of both species remained stable up to 40°C. The APA was stable in the pH range between 1.5 and 7.0; and completely inhibited by Pepstatin A. The optimum pH to Crevalle jack and Cachama CE was pH 1.5 and pH 2.5, respectively. At the concentrations tested, Al 3+ , Cd 2+ , Cu 2+ , Mn 2+ e Ca 2+ promoted a low activation, while Hg 2+ and Pb 2+ promoted a low inhibition on the enzymatic activity of Crevalle jack CE. On the other hand, the ions Al 3+ , Cd 2+ , Cu 2+ , Mg 2+ and Mn 2+ promoted higher inhibition in tambaqui CE, while Ca 2+ promoted an considerable increase of enzymatic activity. The zymograms showed the presence of two and three proteolytic bands in stomachs of Crevalle jack and Cachama, respectively. Thus, this results demonstrate that Cachama and Crevalle jack stomachs is a source of pepsin-like proteases with, high proteolytic activity, physicalchemical characteristics that suggest a potential for industrial and biotechnological applications. Further studies on purification and application of these enzymes should be performed to confirm this potential.
Keywords: Aproveitamento de resíduos
Enzimas industriais
Peixes tropicais
Proteases digestórias
metadata.dc.subject.cnpq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS
metadata.dc.language: por
metadata.dc.publisher.country: Brasil
Publisher: Universidade Federal da Paraíba
metadata.dc.publisher.initials: UFPB
metadata.dc.publisher.department: Ciências Biológicas
metadata.dc.rights: Acesso Aberto
URI: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/15933
Issue Date: 25-Sep-2019
Appears in Collections:TCC - Ciências Biológicas

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