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Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/19196
Tipo: Dissertação
Título: Isolamento de uma fração com atividade fosfolipásica do veneno da serpente Bothrops erythromelas
Autor(es): Nunes, Ellynes Amancio Correia
Primeiro Orientador: Luna, Karla Patrícia de Oliveira
Primeiro Coorientador: Migliolo, Ludovico
Resumo: Resistência bacteriana constitui um problema de saúde pública mundial, necessitando de novas opções terapêuticas. Toxinas animais surgem como alternativa a essa problemática, como fosfolipases isoladas de peçonhas ofídicas que apresentam atividades biológicas importantes. A serpente Bothrops erythromelas, tem sua peçonha ainda pouco estudado, sendo uma das espécies que desperta grande interesse médico-cientifico na região Nordeste do Brasil, tornando-se alvo para diversos estudos. Objetivou-se, portanto, isolar e caracterizar uma fração com atividade fosfolipásica de B.erythromelas, testando suas atividades antimicrobianas. Utilizou-se os testes de Bradford, seguido de RP-HPLC, MALDI-TOF e degradação de Edman, para purificação e caracterização do composto. Determinou-se as atividades inerentes a fração isolada utilizando-se testes enzimático e hemolítico, além de testes antibacterianos com linhagens bacterianas de Escherichia coli ATCC 25922 e Staphylococcus aureus ATCC 7133623, e teste de atividade antibiofilme com linhagens de Acinetobacter baumannii 00332126 proveniente de isolado clínico. Com 42mg/mL-1 de concentração proteica, massa molecular de 13656,4 Da e 31 resíduos de aminoácidos na porção N-terminal, a fração apresentou alta atividade enzimática, baixa atividade hemolítica, atividade considerável contra a linhagem Gram-positiva, e foi eficiente na redução da matriz do biofilme, porém não se mostrou bactericida na linhagem testada. Assim, uma fração fosfolipásica isolada da peçonha de B.erythromelas surge como alternativa a estudos voltados para o desenvolvimento de novos fármacos antimicrobianos.
Abstract: Bacterial resistance is a worldwide public health problem requiring new therapeutic options. Animal toxins appear as an alternative to this problem, such as phospholipases isolated from snake venoms that present important biological activities. The Bothrops erythromelas snake has its venom still little studied, being one of the species that arouses great medical-scientific interest in the Northeast region of Brazil, becoming a target for several studies. Therefore, the objective was to isolate and characterize a fraction with phospholipase activity of B.erythromelas by testing its antimicrobial activities. Bradford tests followed by RP-HPLC, MALDI-TOF and Edman degradation were used for compound purification and characterization. The inherent activities of the isolated fraction were determined using enzymatic and hemolytic tests, antibacterial tests with bacterial strains of Escherichia coli ATCC 25922 and Staphylococcus aureus ATCC 7133623, and antibacterial activity test with strains of Acinetobacter baumannii 00332126. With 42mg / mL-1 protein concentration, molecular mass of 13656.4 Da and 31 amino acid residues in the N-terminal portion, the fraction showed high enzymatic activity, low hemolytic activity, considerable activity against Gram-positive lineage, and was efficient in reducing the biofilm matrix, but was not bactericidal in the tested line. Thus, a phospholipase fraction isolated from B.erythromelas venom appears as an alternative to studies aimed at the development of new antimicrobial drugs.
Palavras-chave: Atividade antibacteriana
Atividade fosfolipásica
Atividade hemolítica venenos animais
Antibacterial activity
Phospholipasic activity
Hemolytic activity animal venom
CNPq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
Idioma: por
País: Brasil
Editor: Universidade Federal da Paraíba
Sigla da Instituição: UFPB
Departamento: Biologia Celular e Molecular
Programa: Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular
Tipo de Acesso: Acesso aberto
URI: http://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/
URI: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/19196
Data do documento: 27-Set-2019
Aparece nas coleções:Centro de Ciências Exatas e da Natureza (CCEN) - Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular

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