Skip navigation

Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/33585
Tipo: Dissertação
Título: Resíduos do processamento do xerelete (caranx latus, agassiz, 1831) como fonte de proteases alcalinas
Autor(es): Sebastião, Jucelinelcia Housseina Seidi
Primeiro Orientador: Costa, Helane Maria Silva da
Primeiro Coorientador: Freitas Júnior, Augusto César Vasconcelos de
Resumo: Resíduos de pescados industrialmente produzidos e descartados de maneira inadequada são fonte de poluição, e seu reaproveitamento para extração de macromoléculas biológicas para fins de aplicações industriais tem crescido. O xerelete (Caranx latus) é uma espécie de peixe de grande interesse comercial na costa brasileira, o reaproveitamento de seus resíduos para extração de proteases com aplicações industrias pode ajudar a suprir déficit de enzimas na industrias. Através da precipitação com sulfato de amônio foi obtido um concentrado enzimático (F20-80%), com alta atividade de tripsina, a partir do extrato bruto do ceco pilórico do xerelete. O efeito de inibidores e outros agentes químicos sobre a atividade tríptica de F20-80% foi avaliado. Também foram determinadas as características físico-químicas das tripsinas presentes em F20-80%. Foi observada uma atividade tríptica máxima, de F20-80%, no pH 10,5. As tripsinas presentes em F20-80% foram estáveis na faixa de pH 6 ao pH 11,5. A temperatura ótima para a atividade tríptica de F20-80% foi determinada como 45 °C e a estabilidade térmica foi na faixa de 25 à 45°C por 30 min. Os íons metálicos Al3+, Cu2+ e Hg2+ e o inibidor TLCK promoveram uma alta inibição da atividade das tripsinas presentes em F20-80%. O agente quelante EDTA e o inibidor TPCK promoveram discreta inibição da atividade tríptica de F20-80%. A F20-80% manteve 70% de sua atividade máxima na presença de 7,5% (p/v) de NaCl. A F20-80% não foi compatível com a formulação dos detergentes comerciais em pó testados. O presente estudo sugere que as vísceras do peixe Caranx latus podem ser promissoras fontes de proteases alcalinas do tipo tripsina-símile. Apesar de sua incompatibilidade com a formulação química dos detergentes testados, as características físico-químicas apresentadas por estas enzimas, assim como sua estabilidade na presença de elevadas concentrações de NaCl indicam uma promissora utilização em outros setores comerciais, como por exemplo na indústria alimentícia, de colágeno e gelatina. Contudo, outros estudos são necessários para avaliar melhor sua aplicabilidade dentro dos processos em cada indústria. Palavras-chave:
Abstract: Fishery waste industrially produced and improperly discarded is a source of pollution, and its reuse for the extraction of biological macromolecules for industrial applications has grown. The Horse-eye jack (Caranx latus) is a fish species with great commercial interest on the Brazilian coast. The reuse of waste generated in its processing to obtain proteases with industrial applications can help to reduce the enzymes deficit at industries. Through ammonium sulfate precipitation, an enzyme concentrate (F20-80%) with high trypsin activity was obtained from the horse-eye jack pyloric cecum crude extract. The effect of inhibitors and other chemical agents on F20-80% tryptic activity was evaluated. The physicochemical characteristics of the trypsins present in F20-80% were also determined. A maximum tryptic activity of F20-80% was observed at pH 10.5. The trypsins present in F20-80% were stable from pH 6 to pH 11.5. The optimum temperature for F20-80% tryptic activity was determined to be 45 °C and the thermal stability was in the range of 25 to 45 °C for 30 min. The metallic ions Al3+, Cu2+ e Hg2+ and the TLCK inhibitor promoted a high inhibition of the trypsin activity present in F20-80%. The chelating agent EDTA and the TPCK inhibitor promoted a slight inhibition of the F20-80% tryptic activity. F20-80% maintained 70% of its maximum activity in the presence of 7.5% (w/v) NaCl. The F20-80% was not compatible with the formulation of the commercial powdered detergents tested. The present study suggests that Caranx latus fish viscera may be promising sources of trypsin-like alkaline proteases. Despite its incompatibility with the chemical formulation of the tested detergents, the physicochemical characteristics presented by these enzymes, as well as their stability in the presence of high NaCl concentrations, indicate a promising use in other commercial sectors, such as collagen, gelatinthe and food industries. However, other studies are needed to better evaluate its applicability within the processes in each industry.
Palavras-chave: Macromoléculas biológicas
Organismos aquáticos
Resíduos pesqueiros
Tripsina
Aquatic organisms
Fishery waste
Macromolecules
Trypsin
CNPq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL
Idioma: por
País: Brasil
Editor: Universidade Federal da Paraíba
Sigla da Instituição: UFPB
Departamento: Biologia Celular e Molecular
Programa: Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular
Tipo de Acesso: Acesso aberto
Attribution-NoDerivs 3.0 Brazil
URI: http://creativecommons.org/licenses/by-nd/3.0/br/
URI: https://repositorio.ufpb.br/jspui/handle/123456789/33585
Data do documento: 29-Set-2023
Aparece nas coleções:Centro de Ciências Exatas e da Natureza (CCEN) - Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
JucelinelciaHousseinaSeidiSebastião_Dissert.pdf1,08 MBAdobe PDFVisualizar/Abrir


Este item está licenciada sob uma Licença Creative Commons Creative Commons